Les enzymes jouent un rôle clé dans le métabolisme. La puanteur accélérera la réaction, plus la merde sera constante.

Dégager profil énergétique une réaction spéciale (Fig. 12.I), qui devrait avoir lieu au point derrière le mécanisme de fermeture UNE + Ont -> R.

À propos du produit R pour voir comment l'énergie colle aux molécules de la parole externe UNEі Ont Je vais changer la taille du bar'єru énergétique. Évidemment, il est possible d'accélérer la réaction, qui est le rite de changer l'énergie d'activation & .E ZKG

Le schéma général de la réaction enzymatique comprend, semble-t-il, l'établissement d'un seul complexe enzyme-substrat, dans le centre actif à la fois des personnes âgées et l'établissement de nouveaux problèmes avec l'apparition du produit.

Dans les modèles théoriques plus anciens, le mécanisme de l'infusion d'enzymes est perçu comme une méthode différente de réduction de la barre de réaction pour le complexe enzyme-substrat. Du fait de la fixation du substrat sur les enzymes, la diminution de la concentration des réactifs dans l'environnement dépend de la taille des grains. Elle-même établit certaines interactions chimiques entre les groupes actifs dans un complexe enzyme-substrat, qui peuvent être mutuellement réussies. Elle est également transférée lorsqu'un excès d'énergie de sorption est constaté lorsque le substrat est envahi,

Petit. 12.1.

ne dépassez pas la chaleur. L'énergie de sorption peut être en partie stockée dans la partie blanche de l'enzyme, puis se concentrer sur le lien attaqué au niveau des contacts enzyme-substrat, ce qui est fait.

Dans un tel rang, il est postulé que l'énergie de sorption va à la racine de la conformation énergétiquement stressée de faible entropie du complexe enzyme-substrat, et par elle-même, la réaction accélérée. Cependant, les tests expérimentaux de déformation du ressort, comme ils pouvaient être absorbés dans un globule protéique de l'enzyme, ne se dissipaient pas en chaleur et duraient trois heures par actes catalytiques (10 10 -3 s), ils pas échouer. De plus, il faut pour

la catalyse de la réciprocité de la connexion clivée au substrat et aux groupes actifs au centre de l'enzyme s'introduit spontanément, à la suite de l'effondrement moléculaire interne de l'enzyme, notamment du groupe actif, le groupe. Une telle proximité ne nécessite pas l'adoption de contacts énergiquement hostiles. Une chaîne de vapeurs provenant de l'analyse des interactions non-valentes dans les centres actifs d'un certain nombre d'enzymes (a-chimotripsine, lysozyme, ribonucléase, carboxypeptidase). Ainsi, de par sa nature même, le stress de la conformation du complexe enzyme-substrat n'est pas une source d'énergie et un pouvoir catalytique nécessaires.

Dans d'autres modèles, il est possible de simuler ceux qui, dans le globule blanc, il y a un transfert non dissipatif d'énergie de l'énergie thermique des boules externes vers le centre actif. Cependant, il existe quelques preuves sérieuses de nemaє, en dehors de la solidité de celles que l'enzyme est capable de "casser" de sorte que la structure a négligé la nature cohérente des fluctuations élargies de conformité sans apport thermique derrière les pas chantants de la liberté .

Entourer la zone des preuves expérimentales par un petit nombre de modèles ceux qui n'y rentrent pas avec un visualiseur évident facteur important- Le relâchement moléculaire interne spontané du flacon.

Croc est en avance sur les problèmes les plus courants dans la relaxation conformationnelle du concept de catalyse enzymatique. Au début du produit, on peut voir le résultat des derniers changements conformationnels au niveau du complexe enzyme-substrat, induits par les changements en épi du moulin électronique au centre actif de l'enzyme. Pendant une petite heure (10 | 2 - 10 13 h), une poignée d'interactions électroniques sont effectuées afin de siphonner toutes les liaisons chimiques au substrat de ce groupe fonctionnel vers l'enzyme, mais pas vers le globule.

En conséquence, il y a un état de fait conformationnel et sans importance, qui est une sorte de détente devant de nouvelles innovations dans le produit approuvé. Le processus de relaxation est modifié selon la nature du processus, y compris les étapes de conversion du produit et la relaxation de la nouvelle molécule en enzyme jusqu'à ce que l'épi soit tout aussi important. La coordonnée de la réaction enzymatique est formée à partir de la coordonnée de la relaxation conformationnelle. La température de l'injection dépend de la conformité du jeu, et non du nombre de molécules actives des réactifs, mais ce n'est tout simplement pas possible pour le complexe enzyme-substrat déjà formé.

À l'époque des grandes nouvelles dans les médias, vous pouvez voir beaucoup de communication électronique dans le centre actif, ainsi que les jours courts, et il y a plus de changements conformationnels et dynamiques dans certaines des grandes fenêtres.

Au premier stade de la catalyse, le caractère stochastique de la dynamique du globule protéique vers l'enzyme et de la diffusion du substrat vers le centre actif est ramené à une configuration strictement chantante, incluant les groupements fonctionnels de l'enzyme et les liaisons chimiques du substrat. Par exemple, en cas d'hydrolyse d'un lien peptidique pour la réaction, une attaque d'une heure est requise sur le substrat avec deux groupes du centre actif - nucléophile et électrophile.

Fesses 12.1. En figue. 12.2, une liaison peptidique est ajoutée au substrat et les lanciers se séparent. ser- 195, SIG-51. L'atome excédentaire de ser-195 est situé à la base de 2,8 A contre le carbonique en carbone C 1 et le proton du groupe hydroxyle, ne détruit pas la liaison eau avec l'atome N SIG-51, Roztashovu sur vіdstanі 2.0 A au-dessus de l'atome d'azote du groupe, de sorte qu'il se divise. Dans le cas d'une telle configuration, un acte chimique sera soumis à la catalyse. Formellement, le processus est basé sur le chronométrage d'une heure de plusieurs molécules, ce qui est de petite taille dans la région.

Nutrition gagnante : comment se fait la formation spontanée d'une telle configuration réactionnaire dans un environnement très structuré pour le développement de fluctuations conformationnelles de plusieurs groupes, comment faut-il suivre les lois d'interconnexion ?

Spectacle de Rozrakhunki, donc snu tsіlkom est-ce que presque une heure de consommation de plusieurs groupes avant le "réactionnaire"

Petit. 12.2.

la zone du rayon deyakogo, de viyavlyayutsya approchant sur de courtes distances. Le nombre de pas dans la liberté des groupes fonctionnels, qui « brassent » un dans l'espace contigu, est le rang le plus important en tant que facteur de diffusion. Par exemple, en cas d'hydrolyse du lien peptidique, il est nécessaire de dissoudre l'arrangement amical de deux groupes du centre actif du peptide au substrat. Le groupe de la peau a trois étapes de liberté, et avec la vibration de la molécule vers le substrat, il y a un certain nombre d'étapes de liberté N - 6 - 7. Il est typique des processus enzymatiques.

Il apparaîtra que dans les esprits méchants l'heure médiane de la mise en place d'une configuration aussi active de l'entrepôt est t~

10 2 - 1СІс, scho le renouvellement de l'enzyme dans le drain de la mauvaise herbe de substrat a lieu en une heure. La solution pour une réaction similaire a une heure pour trouver des vitesses de diffusion plus importantes. La raison de la clairière est que, ayant consommé une zone entourée d'un milieu très structuré, les groupes fonctionnels en connaissent une et se rapprochent un peu plus tôt, moins puant d'errer dans de petits côtés, qui semblent se développer. Dans le même temps, sur la valeur de m - 10 ~ 2 - 1CHs, plus, moins qu'une partie de la relaxation des groupes, mais le moins d'esprits stériques durs pour supporter la réaction. Une augmentation du nombre de groupes fonctionnels et les contacts d'une heure nécessaires entre eux devraient être faits avant qu'une augmentation du nombre de groupes fonctionnels ne soit atteinte. Le degré initial de catalyse enzymatique débute à l'heure même de l'établissement de la conformité requise en cas de proximité spontanée des groupements avec le centre actif. Le début des communications électroniques sera affiché à plus grande échelle et non au dos d'une large gamme de catalyseurs.

Il existe un certain nombre de particularités des enzymes qui permettent à la réincubation du substrat de reposer sur le centre actif. En règle générale, le micro-milieu du centre actif avec les excédents d'acides aminés est plus hydrophobe, moins d'eau navkolishn est au milieu. Le prix de la baisse de la valeur du centre actif permanent diélectrique (e

Visoka concentration locale de dipôles de liaisons peptidiques au centre actif du champ électrique, la tension est proche de mille à plusieurs centaines de milliers de volts par centimètre. A un tel rang, le groupe polaire organise le champ électrique globulaire interne, qui se déverse sur les interactions coulombiennes au centre actif.

Les mécanismes des transitions électroniques elles-mêmes dans la configuration active sont utilisés pour décrypter les méthodes de la chimie quantique. La torsion de l'orbitale électronique peut entraîner une surcharge de la puissance électronique, l'apparition d'une charge supplémentaire dans l'orbitale, qui est lancée, attaquée par la connexion dans le substrat et affaiblie.

Le processus même d'hydrolyse d'un lien peptidique dans un complexe tétraédrique (div. Fig. 12.2). La connexion de puissance électronique de Ofoj-cep-195 à l'orbitale, qui est lancée, dans le lien peptidique, est envoyée à la connexion pour la communication de la paire d'électrons non statique 0 [95 5 avec les électrons du C 1 atome de la liaison peptidique. Avec beaucoup de non-deylène, la vapeur d'azote du groupe amino est consommée avec le peptide

Petit. 12.3.

le lien N = C ", qui implique un caractère subordonné et dans le résultat s'affaiblira.

Une heure à la fois, la puissance électronique atteint 0,95. lien N-O^. Ale tode réside dans l'interaction avec l'enzyme N et le groupe N amino et la protonation avec la transition protonique de 0 "[ch5 à SIG-57. J'ai mon propre appareil, le prix est augmenté par l'interaction d'Oj9 5 avec un groupe peptidique, etc.

Dans un tel rang, le complexe tétraédique a une situation unique, puisque quelques réactions monomoléculaires se produisent à la fois, une est accélérée ensemble. Charge déplacée de manière synchrone et proton mіzh ser- 195, SIG-57, la liaison peptidique assurera une haute efficacité du processus. L'acte catalytique est de créer dans un seul système coopératif trois réactions biomoléculaires, qui conduisent à la libération du lien peptidique - la base, qui est de petite taille. Le système montre des conformations naturelles et entraîne la désactivation de l'enzyme et la protonation de l'atome 0} 95 .

Le principe d'établissement d'un système fermé polyfonctionnel et de groupes atomiques de configuration active est déterminé par les autres complexes enzyme-substrat (Fig. 12.3).

La catalyse enzymatique a un caractère mal étagé de la re-transformation du substratum, elle est petite en roschina, elle s'occupe du transfert coopératif synchrone vers le système multifonctionnel unique.

Le remplacement des étapes d'activation inefficaces du dernier jour par un processus coordonné devrait être formellement effectué pour réduire l'énergie d'activation de toutes les réactions. Remarquablement encore, mais, strictement apparemment, le changement physique dans la compréhension de "l'énergie d'activation" dans les processus enzymatiques ne semble pas être le même pour les réactions dans la gamme, mais suivre le mécanisme de libération active des molécules actives.

Les mécanismes de catalyse enzymatique déclenchent le roulement des groupes fonctionnels du centre actif de l'enzyme dans la réaction chimique du substrat au produit. Il existe 2 principaux mécanismes de catalyse enzymatique : la catalyse acide-base et la catalyse covalente.

1. Catalyse acide-base

Le concept de catalyse acido-basique explique l'activité enzymatique par la participation de groupes acides (donneurs de protons) et/ou basiques (accepteurs de protons) à des réactions chimiques. La catalyse acide-base est un phénomène qui se produit souvent. Les excédents d'acides aminés, qui pénètrent dans l'entrepôt du centre actif, peuvent être des groupes fonctionnels, qui montrent le pouvoir des acides et des bases.

Avant les acides aminés, qui participent à la catalyse acido-basique, il faudrait apporter au préalable Cis, Tyr, Sir, Liz, Glu, Asp et Gis. Les radicaux des acides aminés sous forme protonée sont l'acide (donneur de proton), sous forme déprotonée - la base (accepteur de proton). Les directeurs du pouvoir des groupes fonctionnels du centre actif de l'enzyme deviennent des catalyseurs biologiques uniques, sur la base de catalyseurs non biologiques, le développement du pouvoir acide ou basique. Catalyse covalente de substrats sur les groupes nucléophiles (chargés négativement) ou électrophiles (chargés positivement) du centre actif de l'enzyme par les molécules du substrat sous forme de liaison covalente et le substrat et la coenzyme de l'enzyme centrale active dans le groupe

Une gamme de sérine protéases, telles que la trypsine, la chymotrypsine et la thrombine, est la cible du mécanisme de catalyse covalente, si la liaison covalente est acceptée comme substrat et trop d'acides aminés du centre actif sérine de l'enzyme.

25. Pour la complémentarité de l'espace et de la chimie des molécules interconnectées. Le ligand est responsable du fait que le bâtiment pénètre et est largement occupé par la conformité du centre actif. Tsei zbig peut être incompréhensible, bien que l'établissement de la labilité conformationnelle, le centre actif de la construction de petits changements et le développement d'un ligand. De plus, entre les groupes fonctionnels, le ligand et les radicaux d'acides aminés, qui établissent un centre actif, sont responsables de la connexion, de sorte que le ligand est réduit au centre actif. Les ligaments entre le ligand et le centre actif de la cellule peuvent être soit non covalents (іnny, aqueux, hydrophobes) soit covalents.

Le fait que les ferments soient très spécifiques, permettant en 1890 p. les hypothèses visunuti, pour lesquelles le centre actif de l'enzyme est complémentaire du substrat, tobto. vidpovidag yak "clé pour verrouiller". L'écriture en conjonction avec le substrat ("clé") avec le centre actif ("verrou") est une chimie ajoutée au substrat pour le produit. Le centre actif de son yak percé est stable, la structure est rigidement déterminée.

Le substrat, en conjonction avec le centre actif de l'enzyme, s'adapte au changement de sa conformation, de sorte qu'il est produit pour former le complexe enzyme-substrat, qui est favorable aux modifications chimiques du substrat. Avec une seule molécule de substrat, sa conformation change, de sorte qu'une plus grande efficacité de la réaction enzymatique sera maintenue. L'« hypothèse du raisonnement inductif » pour l'année a négligé la preuve expérimentale.

26. Les enzymes, qui catalysent une seule et même réaction chimique, mais sont dérivées de la structure primaire de la bibliothèque, sont appelées isoenzymes, ou des isoenzymes. La puanteur catalyse ce type de réaction avec un mécanisme fondamentalement le même, mais ce n'est qu'un type de paramètres cinétiques, esprits d'activation, particularités de l'apoferment et coenzyme. La nature des isoenzymes est polyvalente, mais le plus souvent elle est dépassée par les caractéristiques des structures des gènes, qui codent pour les isoenzymes. Otzhe, les izoferments sont développés pour la structure primaire d'une molécule de protéine, apparemment, physique autorités effrontées... Dans les bureaux de autorités physiques et chimiques Des méthodes de désignation des isoenzymes ont été développées. Pour sa structure d'isoenzymes, il est important d'utiliser des marqueurs oligomères. Enzyme lactate déshydrogénase(LDH) catalyse la réaction inverse du lactate oxydé (acide lactique) en pyruvate (acide pyrovique).

Stocker en 4 sous-unités de 2 types : M et N. La LDH 1 et la LDH 2 sont les plus actives dans la masse musculaire cardiaque, la LDH4 et la LDH5 - dans la masse musculaire squelettique et le foie. Au tamis du tissu, la formulation de l'enzyme. Les isoformes LDH conduisent à un relâchement électrophorétique, qui permet au tissu d'être ajusté aux isoformes LDH.

La créatine kinase (CC) catalyse la réaction de la créatine phosphate :

La molécule CK est un dimère, qui peut être stocké dans des sous-unités de deux types : M et V. Les sous-unités cich Z sont constituées de 3 isoenzymes - BP, MB, MM. L'isoenzyme BP se trouve principalement dans le cerveau, le MM - dans la viande squelettique et le MB - dans le muscle cardiaque. Іzoform KK peut modifier la rupture électrophorétique. L'activité de CC dans la norme de ma perevischuvati est de 90 MO / l. La valeur de l'activité QC dans le plasma n'est pas très diagnostique en cas d'infarctus du myocarde (il y a une augmentation du taux de MV-izoform). Un certain nombre d'isoformes MM peuvent se déplacer avec des blessures et des problèmes musculaires squelettiques. L'isoforme BP ne peut pas pénétrer dans la barre hémato-encéphalique, il est donc pratiquement impossible de l'utiliser dans le sang pendant les accidents vasculaires cérébraux et la valeur diagnostique n'est pas possible.

27. ENZYMATIVE CATALIZ (biocatalyse), biohim accéléré. r-tsy pour la participation de macromolécules bilkovy, appelées enzymes(Enzimami). F.k.- razvid catalyse.

Rivnyannya Mikhaelisa-Menten : - la cinétique enzymatique principale de ravnyannya, décrivant le niveau de fluidité de la réaction, qui est catalysée par une enzyme, en termes de concentration du substrat et de l'enzyme. Nayprostisha est un schéma cinétique, pour lequel la lignée de Michaelis est juste :

Rivnyannya maє viglyad :

,

De : - la vitesse maximale de la réaction, qui est coûteuse ; - la constante de Michaelis, qui est importante pour la concentration du substrat, lorsque la vitesse de réaction devient la moitié du maximum ; - Concentration du substrat.

Constante Mikhaelis : Sp_inputation des constantes shvidkost_

aussi є une constante ( Jusqu'à m).

28. "Activité enzymatique d'Ingibuvannya- une diminution de l'activité catalytique en présence de discours chantés - іngіbіtorіv. Avant que l'ingibitorіv ne passe à l'état de la parole, la diminution de l'activité de l'enzyme est donc affectée. Zvorotnі Ingіbіtori Il est relié à l'enzyme par de faibles liaisons non covalentes, et pour les esprits chantants, il est facile de voir l'enzyme. Zvorotnі Ingіbіtori Buvayut compétitif et non compétitif. Avant ingibuvannya compétitif La réduction des performances de la réaction enzymatique, la réaction à une enzyme, est liée au centre actif de l'enzyme et à la transformation du complexe enzyme-substrat. Ce type d'attraction est sensible, car l'Ingibitor est un analogue structurel du substrat, en raison de la compétition des molécules avec le substrat et l'Ingibitor pour le microscopique dans le centre actif de l'enzyme. Non compétitif J'appelle aussi l'ingibuvannya de la réaction enzymatique, dans laquelle l'ingibitor interagit avec l'enzyme de la maladie, sous la forme du centre actif. ngіbіtory non compétitif est des analogues structuraux au substrat. Ingibuvannya non négociable Favoriser l'établissement de liaisons covalentes stables entre l'ingibitor et les molécules enzymatiques. La modification la plus fréquente est apportée au centre actif de l'enzyme, de sorte que l'enzyme ne peut pas remplir sa fonction catalytique. Avant les ingibiteurs non terreux, ils transportent des métaux importants, par exemple le mercure (Hg 2+), le milieu (Ag +) et le mish'yaku (As 3+). Reconnaissance, comment bloquer le groupe de chant et le centre actif des enzymes - spécifique v. Fluorophosphate de diisopropyle (DPP). L'acétate d'iode, le p-chloromercuribenzoate est facilement inclus dans la réaction avec les groupes SH en excès par rapport à la cystéine. Tsі ingіbіtori jusqu'à non spécifique.À non compétitif Ingibuvanny Ingibitor est lié uniquement à un complexe enzyme-substrat, mais pas à une enzyme naturelle.

La valeur K je= [E]. [I] /, yaka є la constante de dissociation au complexe de l'enzyme avec l'ingibitor, je l'appelle la constante d'ingibuvannya.

Les bases quart d'ammonium réagissent avec l'acétylcholinestérase, qui catalyse la réaction d'hydrolyse de l'acétylcholine en choline et octate acide.

Yak ingіbіtory enzymes derrière le mécanisme concurrentiel dans la pratique médicale, antimétabolites. Les cyclopes, étant des analogues structuraux de substrats naturels, sont compétitifs avec les enzymes, d'un côté ; Préparations de sulfanilamide (analogues de l'acide para-aminobenzoïque), qui peuvent être utilisées pour le traitement des maladies infectieuses.

Application d'un médicament lykarsky, pour lequel il doit être utilisé pour les enzymes ingibuvanny non volatiles, - un médicament aspirine.

Ingestion de l'enzyme cyclooxygénase, qui catalyse la réaction des prostaglandines avec l'acide arachidonique.

29. La régulation de la vitesse des réactions enzymatiques est valable à 3 ravnias indépendantes :

1. un changement du nombre de molécules de l'enzyme ;

1. la disponibilité des molécules pour le substrat et la coenzyme ;
2. par le changement d'activité catalytique de la molécule en enzyme.

1. Le nombre de molécules de l'enzyme dans les cellules commence à partir de 2 processus - la synthèse et la désintégration de la molécule de protéine en enzyme.

2. Plus de concentration du nutriment dans le substrat, plus de rapidité du chemin métabolique. Le paramètre principal, qui limite la voie métabolique, est la présence de coenzymes régénérées... Plus important encore, le changement dans la performance des voies métaboliques se situe dans la plage de régulation de l'activité catalytique de l'une des enzymes clés dans une voie métabolique donnée. C'est un moyen très efficace et rapide de réguler le métabolisme. Les principales méthodes de régulation de l'activité des enzymes : régulation alostérique ; régulation pour des interactions bloc-bloc supplémentaires ; régulation des molécules phosphorylées/déphosphorylées vers l'enzyme ; régulation par protéolyse partielle (enchevêtrement)

Ajustement de la température au niveau entre les apports sur la fluidité de l'enzymatique

réactions, similaires à verser de la température sur n'importe quelle réaction chimique. En raison des ajustements de température, l'effondrement des molécules est accéléré, ce qui entraîne une augmentation du nombre de mots réunis, qui réagit. De plus, la température peut déplacer l'énergie des molécules, réagir ou accélérer la réaction. Cependant, la vitesse des réactions chimiques, qui est catalysée par des enzymes, un optimum de température plus élevé, dont le changement supervise se réduit à une diminution de l'activité enzymatique

La majorité des enzymes humaines sont à la température optimale de 37-38°C.

L'activité des enzymes est déterminée par la plage de pH, qui est à l'opposé d'une réaction enzymatique. Avant que l'enzyme de la peau n'ait une valeur de pH, l'activité est maximale. Réduire le pH pour réduire l'activité enzymatique.

L'injection du pH de l'activité des enzymes liée à l'ionisation des groupements fonctionnels des excédents d'acides aminés de ce flacon, qui assurera une conformation optimale du centre actif de l'enzyme. Avec une modification du pH des valeurs optimales, une modification de l'ionisation des groupes fonctionnels de la molécule de protéine est observée. Plus le nombre d'enzymes dans le corps humain est important, plus le pH optimal, proche de la neutralité, peut être ajusté aux valeurs de pH physiologiques

30... Alostérique les enzymes sont appelées enzymes, dont l'activité est régulée par un certain nombre de molécules au substrat, et par ces mots, appelées effecteurs... Efecteurs qui participent à la régulation alostérique - le métabolisme clinique y est souvent de la même manière, la régulation de l'odeur nauséabonde.

Les enzymes alostériques jouent un rôle important dans le métabolisme, une odeur nauséabonde est encore plus sensible aux plus petits changements à l'intérieur de la cellule. Il peut être d'une grande importance dans de telles situations : pendant les processus anaboliques, pendant les processus cataboliques, pour la coordination des voies anaboliques et cataboliques. L'ATP et l'ADP sont des effets alostériques, antagonistes ; pour la coordination, en parallèle, ils croisent les voies métaboliques interconnectées (par exemple, la synthèse de nucléotides puriques et pyrimidiques, qui sert à la synthèse d'acides nucléiques).

L'effet de réduction (ingibuvannya) de l'activité de l'enzyme est appelé négatif effecteur sur l'ingibitor. L'effet d'activation de l'activité des enzymes est appelé positif effecteur ou activateur. Les effecteurs alostériques sont souvent associés à des troubles métaboliques.

Caractéristiques de budov et fonction des enzymes alostériques : changer le prix des briques oligomères, qui peuvent être stockées à partir de déciles protomères, ou bien vous pouvez utiliser le nom de domaine ; l'odeur peut être un centre alostérique, largement éloigné du centre actif catalytique ; Les efectories adhèrent à l'enzyme de manière non covalente dans les centres alostériques (régulateurs); Je connais la spécificité d'une centaine de ligands : il peut être absolu et groupé. le protomère, qui est le centre alostérique, est un protomère régulateur. les enzymes allostériques peuvent provoquer le pouvoir de coopération; Les enzymes alostériques catalysent les réactions clés de cette voie métabolique.

Le produit laitier peut être utilisé comme ingibitor aostérique de l'enzyme, mais le plus souvent il catalyse le stade épi de cette voie métabolique :

Dans les voies métaboliques centrales, ceux-ci peuvent être des activateurs d'enzymes clés de la voie métabolique.

Chimie biologique Lelevich Volodymyr Valeryanovich

Mécanismes moléculaires de la catalyse enzymatique

Les mécanismes de catalyse enzymatique déclenchent le roulement des groupes fonctionnels du centre actif de l'enzyme dans la réaction chimique du substrat au produit.

Il existe 2 principaux mécanismes de catalyse enzymatique :

1. catalyse acide-base

2. catalyse covalente.

Catalyse acide-base

Le concept de catalyse acido-basique explique l'activité enzymatique par la participation de groupes acides (donneurs de protons) et/ou basiques (accepteurs de protons) à des réactions chimiques. La catalyse acide-base est un phénomène qui se produit souvent. Les excédents d'acides aminés, qui pénètrent dans l'entrepôt du centre actif, peuvent être des groupes fonctionnels, qui montrent le pouvoir des acides et des bases.

Avant les acides aminés, qui participent à la catalyse acido-basique, il faudrait apporter au préalable Cis, Tyr, Sir, Liz, Glu, Asp et Gis. Les radicaux des acides aminés sous forme protonée sont l'acide (donneur de proton), sous forme déprotonée - la base (accepteur de proton). Les directeurs du pouvoir des groupes fonctionnels du centre actif de l'enzyme deviennent des catalyseurs biologiques uniques, sur la base de catalyseurs non biologiques, le développement du pouvoir acide ou basique.

Catalyse covalente

Catalyse covalente de substrats sur les groupements nucléophiles (chargés négativement) ou électrophiles (chargés positivement) du centre actif de l'enzyme par les molécules du substrat avec la forme d'une liaison covalente entre le substrat et la coenzyme (ou le groupement fonctionnel de l'enzyme )

Une gamme de sérine protéases, telles que la trypsine, la chymotrypsine et la thrombine, est la cible du mécanisme de catalyse covalente, si la liaison covalente est acceptée comme substrat et trop d'acides aminés du centre actif sérine de l'enzyme. Le terme "sérine protéase" des pansements est que le surplus d'acides aminés de la sérine entre dans le stockage du centre actif de toutes les enzymes et s'occupe du sort sans médiane en catalyse. Le mécanisme de la catalyse covalente sur la chymotrypsine mégot est clairement visible, ainsi que l'hydrolyse des liaisons peptidiques en cas de bile sur-gravée dans deux intestins. Les peptides servent de substrats à la chitrypsine, qui remplacera les acides aminés par des radicaux hydrophobes aromatiques et cycliques (Fen, Tyr, Three), qui joueront un rôle dans les forces hydrophobes du complexe enzyme-substrat formé.