آنزیم ها نقش کلیدی در متابولیسم دارند. بوی تعفن باعث تسریع واکنش ها و افزایش ثابت سرعت آنها می شود.

نگاه کنید مشخصات انرژیواکنش اولیه (شکل 12.I) آ + در -> آر.

آگاهی از محصول آربه نظر می رسد که انرژی مولکول های سخنرانی های بیرونی در حال فروپاشی است آі درتغییر ارزش نوار انرژی بدیهی است که می توان واکنش را تسریع کرد، گویی تغییری برای تغییر انرژی فعال سازی است &.E ZKG

طرح کلی واکنش آنزیمی ظاهراً شامل ایجاد یک مجتمع آنزیم- بستر واحد است که در مرکز فعال آن توسعه قدیمی و ایجاد پیوندهای جدید با محصول در حال ظهور مشاهده می شود.

در مدل‌های نظری مختلف، مکانیسم تزریق آنزیم با روش‌های مختلف و کاهش سد واکنش در کمپلکس آنزیم-سوبسترا پشتیبانی می‌شود. در نتیجه تثبیت بستر بر روی آنزیم، کاهش آنتروپی معرف ها در همان زمان با همان آسیاب وجود دارد. به خودی خود، ادامه فعل و انفعالات شیمیایی بین گروه‌های فعال در کمپلکس آنزیم-سوبسترا آسان‌تر است، که می‌تواند متقابلاً سووور گرا باشد. همچنین منتقل می شود که انرژی جذب بیش از حد وجود دارد که هنگام اتصال به بستر مشاهده می شود.

مال. 12.1.

روی حرارت نروید انرژی جذب اغلب می تواند در قسمت پروتئین آنزیم ذخیره شود و سپس بر روی پیوند مورد حمله در ناحیه تماس آنزیم- بستر متمرکز شود که این کار انجام می شود.

به این ترتیب، فرض می‌شود که انرژی جذب به ایجاد یک ترکیب پرانرژی با آنتروپی کم در مجتمع آنزیم-سوبسترا می‌رود و در عین حال یک واکنش تسریع‌شده را ترویج می‌کند. با این حال، آزمایش‌های تجربی برای نشان دادن تغییر شکل‌های فنری، که می‌توانستند در گلبول پروتئین آنزیم ذخیره شوند، بدون اتلاف در گرما، می‌توانند به یک ساعت سه برابری بین اعمال کاتالیزوری (10 10-3 ثانیه) برسند، کمتر موفقیت آمیز نبودند. بیش از آن، لازم است

کاتالیز به صورت متقابل جهت گیری می شود و پیوند برش به بستر نزدیک می شود و گروه های فعال در مرکز آنزیم به دلیل ناپایداری درون مولکولی گروه های مختلف، از جمله گروه های فعال، آنزیم و سوبسترا، خود به خود آزاد می شوند. چنین نزدیکی مستلزم برقراری هیچ گونه تماس غیردوستانه پر انرژی نیست. Zei vysnovok از تجزیه و تحلیل فعل و انفعالات غیر ظرفیتی در مراکز فعال تعدادی از آنزیم ها (a-کیموتریپسین، لیزوزیم، ریبونوکلئاز، کربوکسی پتیداز) دیده می شود. بنابراین، به خودی خود، کشش ترکیب در کمپلکس آنزیم-سوبسترا منبع انرژی ضروری و نیروی مخرب کاتالیز نیست.

در مدل‌های دیگر، انتشاری در مورد آنهایی وجود دارد که در گلبول پروتئین یک انتقال غیر اتلاف‌کننده انرژی تجمع حرارتی از گلوله‌های بیرونی پروتئین به پیوندی در مرکز فعال وجود دارد. با این حال، هنوز شواهدی مبنی بر شواهد جدی وجود ندارد، اما هیچ مدرکی وجود ندارد که آنزیم را می‌توان به گونه‌ای «جاسازی» کرد که ساختار آن ماهیت منسجم گسترش تغییرات نوسانی در ساختار را بدون تلفات حرارتی در پشت آواز تضمین کند. قدم های آزادی

بیایید به شواهد شواهد تجربی با نقص آشکار این مدل‌ها نگاه کنیم، مدل‌هایی که در آنها از چیزهای بدیهی محافظت نمی‌کنند. عامل مهم- نوسانات درون مولکولی خود به خودی پروتئین.

کروک از نظر مفهوم ساختاری-آرامش کاتالیز آنزیمی از دیگران جلوتر است. در این مورد، ظاهر محصول به عنوان نتیجه تغییرات ساختاری بعدی در کمپلکس آنزیم- بستر، ناشی از تغییرات cob در حالت الکترونیکی در مرکز فعال آنزیم دیده می‌شود. در پشت، برای یک ساعت کوتاه (10 | 2 - 10 13 ساعت)، برهمکنش های الکترون-ستون معرفی می شوند که فقط پیوندهای شیمیایی را به بستر و گروه عملکردی آنزیم می بینند، اما به گلبول پروتئین نمی بینند.

در نتیجه، یک حالت ساختاری-غیر مهم ایجاد می شود که به سطح جدیدی از احترام به محصول تایید شده آرامش می بخشد. روند آرام سازی به طور گسترده ای متفاوت است و می توان آن را صاف کرد، از جمله مراحل تقسیم محصول و شل شدن مولکول آزاد به آنزیم به حالت یکسان مهم. مختصات واکنش آنزیمی از مختصات آرامش ساختاری تغییر می کند. دما همچنین به سستی ساختاری کمک می‌کند، و نه به تعداد لخته‌های فعال مولکول‌های معرف آزاد، که به سادگی برای کمپلکس آنزیم-سوبسترا از قبل تشکیل‌شده ممکن نیست.

در نتیجه قدرت زیاد پوست ها، می توان فعل و انفعالات الکترونیکی را در مرکز فعال که در فواصل کوتاه رخ می دهد و تغییرات ساختاری-دینامیکی در قسمت پروتئین را مشاهده کرد.

در مرحله اول کاتالیز، ماهیت تصادفی دینامیک گلبول پروتئین به آنزیم و انتشار به بستر به مرکز فعال به ایجاد یک پیکربندی کاملاً واحد منجر می شود که شامل گروه های عملکردی آنزیم و پیوندهای شیمیایی است. به بستر به عنوان مثال، در مورد هیدرولیز یک پیوند پپتیدی، واکنش نیاز به حمله یک ساعته به بستر توسط دو گروه از مرکز فعال - هسته دوست و الکتروتروفیک دارد.

مثال 12.1.روی انجیر 12.2 جداسازی متقابل پیوند پپتیدی بین بستر و نیزه‌های سوسک که تجزیه می‌شوند. خدمت 195, GIS-51.اتم سر-195 اضافی در خط 2.8 A در برابر کربن کربونیل C 1 و پروتون گروه هیدروکسیل، بدون شکستن پیوند آبی با اتم N یافت می شود. GIS-51; هنگامی که چنین پیکربندی یافت می شود، یک عمل شیمیایی کاتالیز مشاهده می شود. به طور رسمی، بسته شدن یک ساعته تعدادی مولکول را تأیید می کند که از نظر تنوع بسیار کم است.

تغذیه سرزنش: امکان تشکیل خود به خود این نوع پیکربندی واکنشی در یک محیط بسیار ساختار یافته برای نوسانات نوسانات ساختاری بسیاری از گروه هایی که از قوانین انتشار پیروی می کنند چیست؟

روزراهونکی نشان می دهد که میزان مصرف یک ساعته تعدادی از گروه ها به «ارتجاع» است.

مال. 12.2.

در ناحیه همان شعاع، بوی بد در فواصل کوتاه نزدیک به نظر می رسد. Tsya ymovіrnіst از نظر ضریب انتشار و تعداد مراحل آزادی گروه های عملکردی در رتبه اول قرار دارد، مانند "شوخی" یکی از یکی در فضای حاشیه. به عنوان مثال، در طول هیدرولیز یک پیوند پپتیدی، لازم است جهت گیری دوستانه دو گروه از مرکز فعال به یک بستر ایجاد شود. گروه پوست دارای سه سطح آزادی است و برای تنظیم ارتعاشات مولکول به بستر، تعداد کل سطوح آزادی. N- 6 - 7. Ce برای فرآیندهای آنزیمی معمول است.

به نظر می رسد که در ذهن ذهن های بزرگ ساعت میانی ایجاد چنین پیکربندی فعالی وجود دارد.

10 2 - 1СІс، که با گردش ساعتی آنزیم در ذهن غلظت سوبسترا افزایش می یابد. برای یک واکنش مشابه، به زمان بیشتری برای ضرایب انتشار قابل توجه نیاز داریم. دلیل آن در این واقعیت نهفته است که گروه های عاملی با نوشیدن در یک منطقه مرزی نزدیک به یک وسط با ساختار خوب، یکی از یکی را می شناسند و زودتر به فاصله کوتاهی نزدیک می شوند، همانطور که در مکان های مختلف اتفاق می افتد، بوی تعفن کمتری در طرف های مختلف پرسه می زند. در عین حال، مقدار m - 10 ~ 2 - 1CHc بسیار بزرگتر است، ساعات کمتری از آرامش گروههای okremih است، که در نهایت می تواند ذهن های استریک سخت واکنش را از بین ببرد. افزایش تعداد گروه های عملکردی و تماس های لازم یک ساعته بین آنها باید تا ساعت رسیدن به پیکربندی فعال مرکز غنی افزایش یابد. سرعت قابل توجه کاتالیز آنزیمی توسط همان ساعت اتخاذ ترکیب لازم با رویکرد خود به خودی همان گروه ها به مرکز فعال تعیین می شود. شروع مبادلات الکترونیکی سریعتر است و سرعت وحشی کاتالیز را محدود نمی کند.

Іnuє تعدادی از ویژگی های آنزیم که تبدیل بستر را در مرکز فعال تسهیل می کند. به عنوان یک قاعده، میکرو محیط مرکز فعال با بقایای اسید آمینه یوگو آبگریزتر است، پایین تر آب گریزتر است. Tse مقدار مرکز فعال ثابت دی الکتریک را کاهش می دهد (مانند

غلظت محلی بالای دوقطبی پیوندهای پپتیدی در مرکز فعال میدان الکتریکی ولتاژی در حدود هزار و صد هزار ولت بر سانتی متر ایجاد می کند. به این ترتیب، جهت‌گیری گروه‌های قطبی یک میدان الکتریکی کروی درونی ایجاد می‌کند که به برهم‌کنش‌های کولن در مرکز فعال جریان می‌یابد.

مکانیسم‌های خود انتقال‌های الکترونیکی در پیکربندی فعال برای رمزگشایی تابش توسط روش‌های شیمی کوانتومی استفاده می‌شوند. بازگشت مجدد اوربیتال های الکترونیکی می تواند منجر به توزیع مجدد شکاف الکترونیکی، ظاهر شدن بار اضافی روی اوربیتال شود، که گسترش می یابد، پیوند مورد حمله در بستر و ضعیف می شود.

همین امر در طول هیدرولیز پیوند پپتیدی در مجتمع چهار وجهی رخ می دهد (شکل 12.2). تماس شکاف الکترونی Ofoj-cep-195 روی اوربیتال، که منبسط می‌شود، به پیوند پپتیدی به دنده‌های برهمکنش جفت الکترون‌های مشترک 0[ 95 5 با الکترون‌های i اتم C متصل می‌شود. 1 پیوند پپتیدی با کدام جفت غیر دیلنیوم به نیتروژن گروه آمینه vishtovhuyetsya z پپتید

مال. 12.3.

پیوند N=C"

افزایش یک ساعته برق الکترونیک به 0.95 تضعیف و zv'azok N-O^. آلتو همچنین تعامل بین آنزیم H و گروه آمینو N و پروتوناسیون її را با انتقال پروتون به 0 تسهیل می کند [ch5 to GIS-57.من خط خودم را دارم، tse znova zbіshuє vzaєmodіyu Oj9 5 c گروه پپتید و غیره.

به این ترتیب، یک موقعیت منحصر به فرد در یک کمپلکس تترادیک رخ می دهد، اگر چند واکنش تک مولکولی به طور همزمان اتفاق بیفتد، به سرعت یکی یکی. حرکت همزمان بار و پروتون بین خدمت 195, GIS-57،پیوند پپتیدی کارایی بالای فرآیند را تضمین می کند. عمل کاتالیزوری وارد کردن سه واکنش دو مولکولی okremi در یک سیستم واحد است که منجر به ایجاد پیوند پپتیدی می شود - یک نوع فرعی، یک نوع مولکولی کوچک در انواع مختلف. این سیستم تغییرات ساختاری طبیعی و در نتیجه داسیلاسیون آنزیم و پروتوناسیون اتم را نشان می دهد. 0} 95 .

اصل ایجاد یک سیستم بسته چند منظوره از گروه‌های اتمی با پیکربندی‌های فعال در سایر مجتمع‌های آنزیم-سوبسترا برقرار است (شکل 12.3).

کاتالیز آنزیمی دارای ماهیت مرحله ای غنی از تبدیل به بستر است، در طبیعت کوچک، ایمن برای انتقال همکاری همزمان به یک سیستم چند عملکردی واحد.

جایگزینی آخرین مراحل فعال سازی بی اثر با یک فرآیند هماهنگ باید به طور رسمی انجام شود تا زمانی که انرژی فعال سازی تمام واکنش ها کاهش یابد. با احترام مجدداً، کاملاً ظاهراً درک فیزیکی "انرژی فعال سازی" در فرآیندهای آنزیمی برای واکنش های گیاهان که مکانیسم بسته شدن فعال مولکول های آزاد را دنبال می کنند مشابه نیست.

مکانیسم های کاتالیز آنزیمی به نقش گروه های عاملی محل فعال آنزیم در واکنش شیمیایی تبدیل سوبسترا به محصول نسبت داده می شود. 2 مکانیسم اصلی کاتالیز آنزیمی وجود دارد: کاتالیز اسید-باز و کاتالیز کووالانسی.

1. کاتالیز اسید-باز

مفهوم کاتالیز اسید-باز، فعالیت آنزیمی درگیر در واکنش شیمیایی گروه‌های اسیدی (اهداکننده پروتون) و/یا گروه‌های بازی (پذیرنده‌های پروتون) را توضیح می‌دهد. کاتالیز اسید-باز پدیده ای است که اغلب رخ می دهد. بقایای اسیدهای آمینه که وارد انبار مرکز فعال می شوند ممکن است گروه های عاملی باشند که قدرت اسیدها و بازها را نشان می دهند.

قبل از اسیدهای آمینه که در کاتالیز اسید-باز شرکت می کنند، باید Cys، Tyr، Syr، Lys، Glu، Asp و Ghis را اضافه کنیم. رادیکال های این آمینو اسیدها در اشکال پروتونه شده اسیدها ( اهداکنندگان پروتون ) و در اشکال پروتونه زدایی شده، بازها (پذیرنده پروتون) هستند. رهبران قدرت گروه های عاملی مرکز فعال آنزیم به کاتالیزورهای بیولوژیکی منحصر به فرد تبدیل می شوند، بر اساس کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی، ساختمان ها قدرت اسیدی یا بازی را نشان می دهند. کاتالیز کووالانسی بازها در حمله گروه های هسته دوست (با بار منفی) یا الکترولیتی (با بار مثبت) مرکز فعال آنزیم توسط مولکول های بستر با تشکیل پیوند کووالانسی بین سوبسترا و کوآنزیم یا گروه عاملی اسید آمینه اضافی (صدای یک فعال)

عمل پروتئازهای سرین مانند تریپسین، کیموتریپسین و ترومبین، نمونه ای از مکانیسم کاتالیز کووالانسی است، اگر پیوندهای کووالانسی بین سوبسترا و اسید آمینه اضافی سرین مرکز فعال آنزیم ایجاد شود.

25. تحت ماهیت مکمل درک وسعت و شباهت شیمیایی مولکولهای برهم کنش. لیگاند مسئول ورود و گسترش آزادانه ساختمان مادر با ترکیب مرکز فعال است. این تغییر ممکن است غیرقابل درک باشد، اما تغییرات در ثبات ساختاری پروتئین مرکز فعال ساختمان تا تغییرات کوچک است و انتظار می‌رود لیگاند تغییر کند. علاوه بر این، بین گروه های عاملی لیگاند و رادیکال های اسیدهای آمینه که مرکز فعال را تشکیل می دهند، به دلیل پیوندهایی است که لیگاند را در مرکز فعال کاهش می دهد. پیوندهای بین لیگاند و مرکز فعال پروتئین می تواند غیر کووالانسی (یونی، آب گریز، آبگریز) یا کووالانسی باشد.

این واقعیت که آنزیم ها ممکن است ویژگی بالایی داشته باشند، اجازه می دهد تا در سال 1890 p. یک فرضیه ایجاد کنید که مرکز فعال آنزیم مکمل سوبسترا است، tobto. vіdpovіdaє یوما به عنوان "کلید قلعه". پس از برهم کنش بین بستر ("کلید") و مرکز فعال ("قفل")، تبدیل شیمیایی بستر به محصول انجام می شود. مرکز فعال خودش مانند ساختاری باثبات و سخت به نظر می رسد.

سوبسترا در ارتباط با مرکز فعال آنزیم، باعث تغییر در ترکیب آن می شود که منجر به تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا می شود که مستعد تغییرات شیمیایی در بستر است. با کدام سوبسترا، مولکول ساختار خود را تغییر می دهد، که کارایی بیشتر واکنش آنزیمی را تضمین می کند. Tsya "فرضیه زنده ماندن القایی" در طول سالها تایید تجربی را از بین برده است.

26. آنزیم هایی که یک واکنش شیمیایی مشابه را کاتالیز می کنند، اما به ساختار اولیه پروتئین نیز مرتبط هستند، نامیده می شوند. ایزوآنزیم هایا ایزوآنزیم ها آنها همان نوع واکنش را با مکانیسمی اساساً مشابه کاتالیز می کنند، اما یک به یک توسط پارامترهای جنبشی، ذهن فعال سازی و ویژگی های پیوندهای آپوآنزیم و کوآنزیم اصلاح می شوند. ماهیت ظاهر ایزوآنزیم ها متنوع است، اما بیشتر از همه الهام گرفته از تفاوت در ساختار ژن هایی است که این ایزوآنزیم ها را رمزگذاری می کنند. همچنین، ایزوآنزیم ها با ساختار اولیه مولکول پروتئین i، ظاهراً فیزیکی، متمایز می شوند. مقامات شیمیایی. در vіdmіnnosti قدرت فیزیکی و شیمیاییروش تعیین ایزوآنزیم پایه گذاری شد. برای ساختار آن، ایزوآنزیم ها از پروتئین های الیگومری مهم تر هستند. آنزیم لاکتات دهیدروژناز(LDH) واکنش معکوس اکسیداسیون لاکتات (اسید لاکتیک) به پیروات (اسید پیروویک) را کاتالیز می کند.

از 4 زیر واحد از 2 نوع M و N تشکیل شده است. ترکیب این زیر واحدها زمینه ساز تشکیل 5 ایزوفرم لاکتات دهیدروژناز است. LDH 1 و LDH 2 در گوشت قلب و جگر، LDH4 و LDH5 - در گوشت اسکلتی و جگر بیشترین فعالیت را دارند. در بافت رشت اشکال مختلفی از آنزیم وجود دارد. ایزوفرم های LDH با شکنندگی الکتروفورتیک مشخص می شوند که امکان ایجاد بافت متعلق به ایزوفرم های LDH را فراهم می کند.

کراتین کیناز (CK) واکنش کراتین فسفات را کاتالیز می کند:

مولکول KK یک دایمر است که از زیر واحدهای دو نوع تشکیل شده است: M و B. سه ایزوآنزیم از این زیر واحدها تشکیل می شود - BP، MB، MM. ایزوآنزیم BP مهمتر از همه در مغز، MM در مخاط اسکلتی و MB در مخاط قلب یافت می شود. ایزوفرم های QC می توانند باعث تغییر در شکنندگی الکتروفورتیک شوند. فعالیت CK در هنجار ممکن است از 90 IU / l تجاوز کند. اهمیت فعالیت CK در پلاسما ممکن است در انفارکتوس میوکارد تشخیصی باشد (افزایش سطح ایزوفرم MV نشان داده شده است). تعداد ایزوفرم های MM را می توان در صورت صدمات و آسیب های بدخیمی های اسکلتی افزایش داد. ایزوفرم BP نمی تواند به سد خونی مغزی نفوذ کند، بنابراین، در خون، عملاً نشان داده نمی شود که باعث ایجاد سکته شود و ارزش تشخیصی ندارد.

27. کاتالیز آنزیمی (بیوکتالیز)، بیوشیمی تسریع شده. p-tsіy برای مشارکت ماکرومولکول های پروتئین، عناوین آنزیم ها(آنزیم ها). F.C. - تنوع کاتالیزور

معادله Michaelis-Menten: - معادله اصلی سینتیک آنزیمی که درجه پایداری واکنش را توصیف می کند که بسته به غلظت سوبسترا و آنزیم توسط آنزیم کاتالیز می شود. ساده ترین طرح جنبشی، که انصاف مایکل برای آن منصفانه است:

Rivnyannya ممکن است به نظر برسد:

,

د: - حداکثر سرعت واکنش که سالم است. - ثابت مایکل که برای غلظت سوبسترا مناسب تر است، با درجه خاصی از واکنش، نصف حداکثر می شود. - غلظت بستر

ثابت مایکلیس: تغییر ثابت های سرعت

همچنین یک ثابت ( تا متر).

28. "مهار فعالیت آنزیمی- کاهش فعالیت کاتالیزوری در حضور سخنرانی های آواز - بازدارنده ها. قبل از ingibіtorіv آثار گفتار، که نشان دهنده کاهش فعالیت آنزیم است. Zvorotni ingibіtoriآنها با پیوندهای غیرکووالانسی ضعیف به آنزیم متصل می شوند و برای ذهن های آوازخوان، به راحتی در حضور آنزیم هیدرولیز می شوند. Zvorotni ingibіtori buvayut رقابتی و غیر رقابتی قبل از مهار رقابتیکاهش سرعت واکنش آنزیمی، viklikan ingibіtor، که به مرکز فعال آنزیم متصل می شود و از کمپلکس آنزیم-سوبسترا فراتر می رود. این نوع مهار در صورتی که بازدارنده آنالوگ ساختاری سوبسترا باشد، انتظار می رود، در نتیجه رقابت بین مولکول های سوبسترا و بازدارنده برای مکان در مرکز فعال آنزیم ایجاد می شود. غیر رقابتیبه چنین مهاری از یک واکنش آنزیمی، که در آن یک بازدارنده با یک آنزیم در یک بخش تعامل می کند، یک مرکز فعال می گویند. بازدارنده های غیر رقابتی آنالوگ های ساختاری زیرلایه هستند. غیر قابل مذاکره ingibuvannyaآزمایش برای ایجاد پیوندهای کووالانسی پایدار بین یک مولکول بازدارنده و یک آنزیم. متداول ترین تغییر مکان فعال آنزیم است در نتیجه آنزیم نمی تواند بر عملکرد کاتالیزوری غلبه کند. قبل از مهارکننده های برگشت ناپذیر، یون های فلزات مهم، به عنوان مثال، جیوه (Hg 2+)، نقره (Ag +) و mish'yaku (As 3+) اضافه می شود. گفتار، که گروه های اصلی مرکز فعال آنزیم ها را مسدود می کند - خاص v دی ایزوپروپیل فلوروفسفات (DFF). استات به ید، p-chloromercuribenzoate به راحتی در واکنش با گروه های SH از پروتئین های سیستئین اضافی وارد می شود. Cі ingіbіtori vіdnositsya تا غیر اختصاصیدر غیر رقابتیمهارکننده فقط به کمپلکس آنزیم-سوبسترا متصل می شود، اما به آنزیم دیگر متصل نمی شود.

ارزش K I= [E]. [I] / که ثابت تفکیک کمپلکس آنزیمی با یک بازدارنده است، ثابت بازداری نامیده می شود.

بازهای آمونیوم چهارتایی استیل کولین استراز را مهار می کند که واکنش هیدرولیز استیل کولین را به کولین و اسید اکتیک کاتالیز می کند.

به عنوان بازدارنده آنزیم های پشت یک مکانیسم رقابتی در عمل پزشکی، گفتار معاون، به عنوان آنها نامیده می شود ضد متابولیت هااز سوی دیگر، به عنوان آنالوگ ساختاری سوبستراهای طبیعی، از یک سو باعث مهار رقابتی آنزیم‌ها می‌شوند و از سوی دیگر، می‌توانند توسط خود این آنزیم‌ها به‌عنوان شبه‌سوبسترا، تصرف شوند. آماده سازی سولفانیلامید (آنالوگ اسید پارا آمینوبنزوئیک) که برای درمان بیماری های عفونی استفاده می شود.

ته یک فرآورده دارویی که مبتنی بر مهار غیر قابل برگشت آنزیم ها است، یک دارو است. آسپرین.

مهار آنزیم سیکلواکسیژناز، که واکنش ترکیب پروستاگلاندین ها با اسید آراشیدونیک را کاتالیز می کند.

29. تنظیم سیالیت واکنش های آنزیمی بر 3 سطح مستقل تأثیر می گذارد:

1. تغییر در تعداد مولکول های آنزیم.

1. در دسترس بودن مولکول ها به سوبسترا و کوآنزیم.
2. تغییر فعالیت کاتالیزوری مولکول آنزیم.

1. تعداد مولکول های آنزیم در کلیتین به دلیل ترکیب 2 فرآیند - سنتز و تجزیه مولکول پروتئین توسط آنزیم است.

2. هر چه غلظت سوبسترای دفع شده بیشتر باشد، پایداری مسیر متابولیک بیشتر است. پارامتر دوم، که بیش از حد مسیر متابولیک را محدود می کند، وجود است کوآنزیم های بازسازی شده. مهمترین تغییر در مسیرهای متابولیک، تنظیم فعالیت کاتالیزوری یکی از چندین آنزیم کلیدی در این مسیر متابولیک است. این یک روش بسیار کارآمد برای تنظیم متابولیسم است. راههای اصلی تنظیم فعالیت آنزیم عبارتند از: تنظیم آلوستریک. تنظیم برای فعل و انفعالات پروتئین پروتئین اضافی. تنظیم توسط مسیر فسفوریلاسیون/دفسفوریلاسیون مولکول آنزیم. تنظیم توسط پروتئولیز مکرر (obmezhenim).

افزایش دما تا بینابینی‌ها بر سیالیت تخمیر تأثیر می‌گذارد

واکنش‌ها، شبیه به هجوم دما در مورد اینکه آیا یک واکنش شیمیایی است. با تغییر دما، سرعت مولکول ها تسریع می شود که منجر به تغییر در تعامل متقابل گفتارها می شود که واکنش نشان می دهند. علاوه بر این، دما می تواند انرژی مولکول های واکنش دهنده را افزایش دهد که می تواند منجر به واکنش تسریع شود. با این حال، درجه واکنش شیمیایی، که توسط آنزیم ها کاتالیز می شود، ممکن است دمای بهینه خود را داشته باشد که با کاهش فعالیت آنزیمی همراه است.

اکثر آنزیم های انسانی دمای مطلوب 37-38 درجه سانتیگراد دارند.

فعالیت آنزیم ها به اختلاف pH بستگی دارد و واکنش آنزیمی را از بین می برد. برای آنزیم پوست مقدار pH است که در آن امکان دستیابی به حداکثر فعالیت وجود دارد. افزایش pH برای کاهش فعالیت آنزیمی.

با افزودن فعالیت pH اتصال آنزیم به یونیزاسیون گروه های عاملی باقی مانده های اسید آمینه این پروتئین، ترکیب بهینه مرکز فعال آنزیم را تضمین می کند. هنگام تغییر pH مقدار بهینه، تغییر در یونیزاسیون گروه های عاملی مولکول پروتئین مشاهده می شود. اکثر آنزیم ها در بدن انسان ممکن است دارای pH بهینه نزدیک به خنثی باشند که از مقادیر PH فیزیولوژیکی پیروی می کند.

30. آلوستریکآنزیم‌ها را آنزیم‌ها می‌گویند که فعالیت آن‌ها با تعداد مولکول‌های سوبسترا تنظیم می‌شود و با گفتارهای دیگر، عناوین. عوامل. عواملی که در تنظیم آلوستریک شرکت می کنند - متابولیسم سلولی اغلب همان راه است که تنظیم آن بوی بد ایجاد می کند.

آنزیم های آلوستریک نقش مهمی در متابولیسم دارند، خرده های بدبو به کوچکترین تغییرات در وضعیت داخلی سلول به سرعت واکنش نشان می دهند. ممکن است در چنین شرایطی از اهمیت بالایی برخوردار باشد: در فرآیندهای آنابولیک، در فرآیندهای کاتابولیک، برای هماهنگی مسیرهای آنابولیک و کاتابولیک. ATP و ADP عوامل آلوستریک هستند که به عنوان آنتاگونیست عمل می کنند. برای هماهنگی، هر دو مسیر متابولیک مرتبط متقابل به طور موازی پیش می روند (به عنوان مثال، سنتز نوکلئوتیدهای پورین و پیریمیدین، که برای سنتز اسیدهای نوکلئیک ویکتور هستند).

اثری که منجر به کاهش (مهار) فعالیت آنزیم می شود نامیده می شود منفیعامل یا بازدارنده اثری که منجر به افزایش (فعال شدن) فعالیت آنزیم ها می شود نامیده می شود مثبتافکتور یا فعال کننده افکتورهای آلوستریک اغلب متابولیت های متفاوتی دارند.

ویژگی های عملکرد آنزیم های آلوستریک:زوچیچای تسه پروتئین های الیگومری که از دکیلکوه پروتومریو تشکیل می شوند یا کوره بلند می سازند. بوی تعفن ممکن است یک مرکز آلوستریک باشد که فاصله زیادی از مرکز فعال کاتالیزوری دارد. عوامل به طور غیر کووالانسی در مراکز آلوستریک (تنظیمی) به آنزیم متصل می شوند. ویژگی های مختلف لیگاندها: آنها می توانند مطلق و گروه باشند. پروتومیر، که مرکز آلوستریک روی آن قرار دارد، یک پروتومر تنظیمی است. آنزیم های آلوستریک ممکن است قدرت همکاری داشته باشند. آنزیم های آلوستریک واکنش های کلیدی این مسیر متابولیک را کاتالیز می کنند.

محصول نهایی می تواند به عنوان یک مهار کننده آنزیم آلوستریک عمل کند که اغلب مرحله گوش این مسیر متابولیک را کاتالیز می کند:

در مسیرهای متابولیک مرکزی، گفتار می تواند فعال کننده آنزیم های کلیدی در مسیر متابولیک باشد.

شیمی بیولوژیکی Lelevich Volodymyr Valeryanovich

مکانیسم های مولکولی کاتالیز آنزیمی

مکانیسم های کاتالیز آنزیمی به نقش گروه های عاملی محل فعال آنزیم در واکنش شیمیایی تبدیل سوبسترا به محصول نسبت داده می شود.

2 مکانیسم اصلی کاتالیز آنزیمی وجود دارد:

1. کاتالیز اسید-باز

2. کاتالیز کووالانسی.

کاتالیز اسید و باز

مفهوم کاتالیز اسید-باز، فعالیت آنزیمی درگیر در واکنش شیمیایی گروه‌های اسیدی (اهداکننده پروتون) و/یا گروه‌های بازی (پذیرنده‌های پروتون) را توضیح می‌دهد. کاتالیز اسید-باز پدیده ای است که اغلب رخ می دهد. بقایای اسیدهای آمینه که وارد انبار مرکز فعال می شوند ممکن است گروه های عاملی باشند که قدرت اسیدها و بازها را نشان می دهند.

قبل از اسیدهای آمینه که در کاتالیز اسید-باز شرکت می کنند، باید Cys، Tyr، Syr، Lys، Glu، Asp و Ghis را اضافه کنیم. رادیکال های این آمینو اسیدها در اشکال پروتونه شده اسیدها ( اهداکنندگان پروتون ) و در اشکال پروتونه زدایی شده، بازها (پذیرنده پروتون) هستند. رهبران قدرت گروه های عاملی مرکز فعال آنزیم به کاتالیزورهای بیولوژیکی منحصر به فرد تبدیل می شوند، بر اساس کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی، ساختمان ها قدرت اسیدی یا بازی را نشان می دهند.

کاتالیز کووالانسی

کاتالیز کووالانسی بازها در حمله گروه های هسته دوست (با بار منفی) یا الکترولیتی (با بار مثبت) مرکز فعال آنزیم توسط مولکول های بستر با تشکیل پیوند کووالانسی بین سوبسترا و کوآنزیم یا گروه عاملی باقی مانده اسید آمینه (نام یک) مرکز فعال آنزیم.

عمل پروتئازهای سرین مانند تریپسین، کیموتریپسین و ترومبین، نمونه ای از مکانیسم کاتالیز کووالانسی است، اگر پیوندهای کووالانسی بین سوبسترا و اسید آمینه اضافی سرین مرکز فعال آنزیم ایجاد شود. اصطلاح "سرین پروتئاز" به این واقعیت مربوط می شود که اسید آمینه اضافی سرین وارد انبار مرکز فعال همه آنزیم ها می شود و در کاتالیز مستقیم نقش دارد. اجازه دهید به مکانیسم کاتالیز کووالانسی در کاربرد کیموتریپسین نگاهی بیندازیم، که باعث هیدرولیز پیوندهای پپتیدی در حین برداشت بیش از حد پروتئین ها در دوازدهه می شود. پپتیدها به عنوان سوبسترا برای کیموتریپسین عمل می کنند، که در برابر اسیدهای آمینه ناشی از رادیکال های آبگریز معطر و حلقوی (Phen، Tyr، Tri) مقاومت می کنند، که نشان دهنده نقش نیروهای آبگریز در تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا است.